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le pancréas :

définition  :

Le pancréas est un organe abdominal, une glande annexée au tube digestif. Il est situé derrière l'estomac, devant et au-dessus des reins. Ses fonctions dichotomiques de glandes à sécrétions exocrine et endocrine font du pancréas une glande amphicrine. Chez l'Homme, le pancréas avoisine les 15 cm de long pour une masse allant de 10 à50 g. C'est un organe vital.....


construction  :

Le pancréas est une glande en grappe, plate, disposée transversalement de la seconde partie du duodénum, sous le diaphragme gauche. Il est appliqué sur la paroi abdominale postérieure par le péritoine qui le recouvre.
Deux conduits excréteurs s’échappent de cette glande :
_le canal de Wirsung parcourt la glande d’une extrémité à l’autre et vient se jeter dans la cavité duodénale, au niveau de l’ampoule de Vater où vient aboutir le canal cholédoque.
_le canal de Santorini afflue du canal de Wirsung et se déverse plus haut dans le duodénum ( deuxième partie )
Ces deux conduits déversent le liquide pancréatique.

Le pancréas est vascularisé par les branches de l’artère mésentérique supérieure, l’artère pancréato-duodénale gauche, par desvaisseaux venus de l’artère splénique.
Les lymphatiques aboutissent aux ganglions de la chaîne splénique, aux ganglions rétro pyloriques et sous pyloriques.

Le pancréas exocrine se compose de lobules formés par la juxtaposition d’acini. Le sommet renferme des granulations protéiquesqui sont excrétés au pôle apical des cellules.
A ces cellules font suite des voies excrétrices de l ‘acinus : des canaux cheminant dans des espaces où se trouvent des éléments de soutien des fibroblastes et les éléments de nutrition, capillaires et nerfs.
Au milieu du tissu exocrine se trouvent les îlots de Langerhans où se situe la sécrétion endocrine de l’organe.

les enzymes :

Le suc pancréatique comprend des enzymes protéolytiques, des enzymes lipolytiques et une enzyme glycolytique.

La synthèse des enzymes se fait dans la cellule acineuse qui incorpore, au niveau de ses ribosomes, en moins de trois minutes, lesacides aminés constitutifs des protéines enzymatiques.La migration intracellulaire se fait en plusieurs étapes: passage des enzymes dans la fraction membranaire des ribosomes,migration dans les cavités du réticulum endoplasmique, migration dans les vacuoles golgiennes, maturation des grains zymogènes.
L’excrétion des enzymes dans la lumière est réalisée par l’expulsion des grains zymogènes au pôle apical de la cellule. À côté de cette excrétion granulaire, certains auteurs pensent qu’il pourrait exister une excrétion molécule par molécule, du moins pour certaines enzymes.

Enzymes proteolytiques :

On distingue les endopeptidases, qui rompent les liaisons peptidiques situées à l’intérieur des chaînes peptidiques ou protéiniques, les exopeptidases, qui détachent les acides aminés terminaux, et enfin les nucléases, enzymes hydrolysant les nucléoprotéines.

_Les endopeptidases
Les endopeptidases scindent les protéines en protéines plus petites ou en polypeptides; on y note essentiellement la présence detrypsine et de chymotrypsine, qui diffèrent par leur spécificité.
La trypsine est la forme active du trypsinogène dont l’activation est réalisée par deux voies essentielles.
L’entérokinase sécrétée par la muqueuse intestinale en est un des facteurs importants; mais c’est surtout la trypsine elle-même qui provoque une réaction autocatalytique.
L’ion calcium agit sur les deux temps de l’activation.
La trypsine agit en attaquant les liaisons peptidiques dont le groupement carboxyle fait partie d’un résidu basique, L-arginine ouL-lysine. Le dosage de la trypsine est fondé sur ces propriétés et utilise des substrats synthétiques aussi spécifiques que possible: par exemple, amides ou esters de l’arginyl.
La chymotrypsine est sécrétée sous forme d’un précurseur inactif, le chymotrypsinogène.
Les méthodes de fractionnement des protéines ont permis de démembrer les précurseurs de l’enzyme active.
L’activation du chymotrypsinogène est réalisée grâce à la trypsine et probablement à la chymotrypsine elle-même.
La chymotrypsine attaque les liaisons où est engagé le carboxyle d’un acide aminé aromatique. Son activité est maximale quand ce dernier est la tyrosine.
Les autres endopeptidases sont d’importance moindre: l’élastase et la collagénase agissent respectivement sur les chaînes protéiques des fibres élastiques et des fibres collagènes.

_Les exopeptidases
Les exopeptidases détachent les acides aminés en bout de chaîne.
Les carboxypeptidases sont sécrétées sous forme de procarboxypeptidases inactives.
La leucineaminopeptidase hydrolyse la liaison peptidique de la L-leucine lorsqu’elle est placée en position N terminale.

_Les nucléases
Les nucléases hydrolysent les longues chaînes de polynucléotides. La ribonucléase fragmente l’acide ribonucléique et ladésoxyribonucléase, l’acide désoxyribonucléique.

Enzymes lipolytiques :

_La lipase constitue de loin la principale enzyme lipolytique du suc pancréatique. C’est une enzyme chargée d’hydrolyser lestriglycérides d’acides gras à longue chaîne en émulsion dans la lumière intestinale.
Les sels biliaires, l’ion calcium et les produits de la réaction sont les principaux activateurs de la lipase. Son dosage est maintenant codifié et on utilise le plus souvent un substrat naturel: l’huile d’olive.

_Les phospholipases ou lécithinases catalysent l’hydrolyse des glycérophosphatides.
Enfin, la cholestéroestérase catalyse réversiblement l’estérification du cholestérol.

cellules entre dans la construction du pancréas :

Des cellules alpha modifiées productrices d’insuline :

Comme expliqué dans le Journal of Clinical Investigation, les auteurs ont récupéré des échantillons de pancréas sur des patients décédés. Ils ont mis ces cellules en culture et les ont traitées avec un composé nomméadénosine dialdéhyde (aussi appelé Adox). Cette molécule est un inhibiteur de la méthyltransférase, c’est-à-dire une enzyme qui, comme son nom l’indique, transfère des groupements méthyle sur les histones. Ainsi, en modifiant la structure des protéines de compaction de l’ADN, ils modifient l’expression génique.

Finalement, les cellules alpha ont commencé à se transformer et présentaient certains marqueurs caractéristiques des cellules bêta. Leurreprogrammation reste incomplète mais elles se sont mises à sécréter de l’insuline. La théorie montre que cela fonctionne.

Nécessité d’un traitement curatif du diabète :

Les scientifiques espèrent s’aider de cette découverte pour fabriquer des cellules bêta pancréatiques à grande échelle pour les transplanter chez des patients atteints de diabète, qu’il soit de type 1 ou de type 2. Même si la technique n’est pas encore au point, ils pourraient avoir franchi un pas intéressant.

L’étape ultérieure pourrait consister à réussir la même performance, mais in vivo. Auquel cas on n’aurait pas besoin de greffe, mais l’on pourrait contrôler les populations de cellules pancréatiques directement dans le patient. Un ajustement délicat qui demande de longues années d’expériences préalables. Pas pour demain donc.

En attendant, le diabète reste une maladie mortelle dont les traitements ne parviennent qu’à limiter les symptômes, mais restent incapables de fournir à l’organisme les clés pour réguler définitivement sa glycémie. Or, année après année, le nombre de patients ne cesse d’augmenter fortement en France. À titre d’exemple, en 2009, on comptait environ 3,5 millions dediabétiques dans l’Hexagone. Un chiffre que l’on pensait atteindre en 2016 seulement… Une thérapie curative devient de plus en plus nécessaire